血紅素分子是需氧生物體內普遍存在的多種蛋白質的輔基，如肌球蛋白、血紅蛋白、細胞色素c、過氧化氫酶、過氧化物酶等。在一些病理條件下，生物體內發生嚴重溶血現象，從而導致自由血紅素濃度急劇增加。由于血紅素分子中Fe原子的氧化-還原能力，自由血紅素可引起體內活性氧基團（ROS）的生成，并導致脂、DNA、蛋白質等多種生物分子及多種組織、器官的氧化損傷。

　　蛋白質雙酪氨酸聚合是血紅素分子引起的一種重要的氧化損傷形式。已有的研究報道顯示，在過氧化氫存在下，血紅素可引起多種疾病相關的重要蛋白以雙酪氨酸形式聚合。但是，不同蛋白聚合程度存在差別的原因及蛋白質自身性質（如蛋白質結構）對其聚合程度的影響尚不清楚。基于此，我所黃青課題組對此開展了相應研究。研究人員選擇牛血清白蛋白（球形蛋白）、纖維蛋白原（線性蛋白）及酪蛋白（天然無序蛋白）等作為研究對象發現，蛋白質結構對血紅素引起的雙酪氨酸聚合有重要影響。其中，天然無序蛋白及去折疊蛋白易發生雙酪氨酸聚合，線性蛋白次之，球形蛋白難以發生聚合。研究人員基于Raman光譜、電子自旋共振光譜等分析發現，蛋白質結構不僅影響了其與血紅素分子的配位狀態（五配位、六配位），進而影響tyrosyl自由基（雙酪氨酸前體）的生成，還影響生成的tyrosyl自由基反應生成雙酪氨酸，最終影響蛋白質雙酪氨酸的聚合程度。該工作研究成果已經發表于Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-General Subjects (doi:10.1016/j.bbagen.2016.04.023)。 

　　上述工作受到中科院“百人計劃”、國家自然科學基金、中科院青年創新促進會等項目的資助，還得到中科院強磁場中心在電子自旋共振光譜（ESR）測量上的幫助。

　　左圖：不同結構蛋白發生不同程度雙酪氨酸聚合的熒光光譜表征；右圖：不同結構蛋白與血紅素不同配位狀態的Raman光譜表征。